6 филиалов

Круглосуточный колл-центр +7(495) 660-03-03

Запись на прием

Зачем нужны ферменты

Что такое ферменты и зачем они нужны?

Процесс проходит в несколько этапов, включая создание комплекса ферментных субстратов, комплекса ферментных продуктов и ведущих к производству продукта реакции и высвобождению фермента:

Основным понятием всего механизма является так называемое переходное состояние. Переходное состояние — это гипотетический момент, когда протекание реакции в прямом направлении (до получения продукта) или в обратном направлении (до образования субстрата) равновероятно. Это не химическое соединение, как возможные промежуточные соединения, а состояние максимальной энергии — напряжение системы.

Ферменты могут выполнять до нескольких миллионов каталитических циклов (приготовление продукта, отделение от продукта и связывание нового субстрата).

Специфика и назначение ферментов

Ферменты обычно специфичны как для реакции, которую они катализируют, так и для веществ, которые в нее входят. Специфичность определяется соответствием формы субстрата и каталитической области фермента, притяжением и отталкиванием их поверхностных электрических зарядов и совпадением соответствующих гидрофобных и гидрофильных областей. Выделяют несколько типов специфичности действия ферментов, в разной степени присущих отдельным ферментам:

  • Хемоспецифичность (групповая специфичность) — специфичность по отношению к определенным химическим группам, присутствующим в субстрате.
  • Региоспецифичность (специфичность реакции) — специфичность с точки зрения типа связи, которая разрывается или создается во время реакции.
  • Стереоспецифичность — специфичность в отношении конфигурации молекулы с предпочтением того или иного энантиомера.

Чтобы объяснить наличие специфичности в отношении различных возможных исходных материалов, первоначально была применена гипотеза Эмиля Фишера о так называемом структурном соответствии с замком-ключом. Он постулировал полное структурное соответствие между субстратом и ферментом, при этом субстрат буквально прилипал к активному центру фермента. Гипотеза не может объяснить стабилизацию переходного состояния.

Коррекция предложенной Фишером модели была сделана Дэниелом Кошландом в 1958 году, когда Кошланд предложил модель наведенного структурного подобия. По его словам, в момент взаимодействия фермент конформационален по отношению к субстрату для получения полного соответствия.

В случае особенно сложных молекул субстрата, таких как молекулы цельного белка, не исключено, что сам субстрат может быть адаптирован путем конформационных изменений в самом субстрате.

Запишитесь к нам на прием